Estructura de las proteínas.

5.3.- Estructura de las proteínas.

Una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de organización: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria.

Todas las proteínas y es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran, indica los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla y, sin embargo, la más importante.

Con los veinte posibles aminoácidos, el número de polipéptidos que pueden formarse es de 20ⁿ, la variedad de posibles secuencias es prácticamente ilimitada.

Estructura secundaria.

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos o estructura primaria.

Son α-hélice y lámina plegada.

§  α-hélice. Va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono α de cada aminoácido.

Se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formándose entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue.

La rotación se produce hacia la derecha.

A formarse la α-hélice, todos los grupos –C=O quedan orientados en la misma dirección, mientras que los –NH se orientan en la dirección contraria.

§  Lámina plegada. Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag, se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace cruzado, confiriendo así gran estabilidad a la estructura.

El plegamiento en acordeón en la lámina plegada es el resultado de la estructura primaria en zigzag de las cadenas individuales.

§  Hélice de colágeno. Es la estructura secundaria que representa el colágeno, que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida.

El colágeno es una proteína compuesta en su mayoría por aminoácidos prolina.

No existen enlaces de hidrógeno intracatenarios, por lo que esta cadena está más extendida que la α-hélice.

Estructura terciaria.

Se refiere al modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. Esta estructura estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales –R de los diferentes aminoácidos, que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser de distintos tipos:

-          Enlaces de hidrógeno.

-          Atracciones electrostáticas.

-          Atracciones hidrofóbicas.

-          Puentes de disulfuro.

Las características de una proteína y, lo que es más importante, las funciones biológicas que realiza depende de la estructura terciaria que tenga. Está constituida por varias unidades compactas de entre 50 y 300 aminoácidos conectadas a través del esqueleto polipeptídico.

Estructura cuaternaria.

Es la estructura que posee las proteínas, tanto fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas –denominadas monómeros- Los monómeros tienen que estar unidos y, en general, lo hacen mediante uniones débiles como los enlaces de hidrógeno.

El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas   helicoidales. La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas.

Las holoproteínas son aquellas que están exclusivamente por aminoácidos.

Proteínas fibrosas.

Estructura más simple que las globulares.

-          El colágeno. Componente del tejido conjuntivo y la piel: cartílago, hueso, tendones y córnea.

-          La miosina. Responsable de la contracción muscular.

-          Las queratinas. Forman los cuernos, uñas, pelo, lana de muchos animales.

-          La fibrina. Interviene en la coagulación sanguínea.

-          La elastina. Localizada en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos que son elásticos.

Proteínas globulares.

Son solubles en agua y las principales responsables de las actividades biológicas de la célula,

-          La actina. Formando filamentos. Junto con la miosina, es responsable de la contracción musculas.

-          Las albúminas. Tienen función de transporte y de reserva como la ovoalbúmina y lactoalbúmina.

-          Las globulinas. Forman anticuerpos.

-          Las histonas. Asociadas al ADN.

Las heteroproteínas en su composición presentan una parte proteica formada por aminoácidos, y otra porción no proteica denominada grupo prostético.

Cromoproteínas.

La hemoglobina tiene un grupo prostético –denominado grupo hemo- que se caracteriza por llevar un catión ferroso (Fe²⁺).

Glucoproteínas.

Su grupo prostético es un glúcido, son importantes las glucoproteínas sanguíneas: inmunoglobulinas. 

Lipoproteínas.

Su grupo prostético es un lípido, está presente en el plasma sanguíneo, que se encargan de transportar lípidos insolubles entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos. Las principales lipoproteínas:

§  LDL. (lipoproteínas de densidad baja) Están en los tejidos para formar las membranas celulares. Si la cantidad de colesterol en el interior de la célula es elevada, se sintetizan menos receptores de membrana por lo que el colesterol no entra, permaneciendo en el torrente sanguíneo, a partir del cual se pueden formar depósitos en las paredes de las arterias.

§  HDL. (lipoproteínas de densidad elevada) Su acción es contraria a las LDL; transportan hasta el hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales, con lo que los depósitos de este disminuyen.

Propiedades de las proteínas.  

-          Solubilidad. Las proteínas se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.

-          Desnaturalización. La rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. Puede estar provocada por cambios de pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea.

Pierde su actividad biológica la proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que las atracciones entre los radicales hidrofóbicos, que en la proteína nativa estarían encerrados  en el interior de la molécula, los hacen agruparse entre sí.

En determinadas condiciones las proteínas pueden renaturalizar, recuperando con ello la actividad biológica perdida.

§  Especifidad. Es la propiedad más característica de las proteínas.

-          Especifidad de función: Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.

-          Especifidad de especie: Proteínas que son exclusivas de cada especie.

§  Capacidad amortiguadora. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.